2022年初级药师基础知识重点笔记：蛋白质的结构与功能

2022年初级药师基础知识重点笔记：蛋白质的结构与功能

一、蛋白质的元素组成及特点

组成蛋白质的主要元素有碳、氢、氧、氮和硫。各种蛋白质含氮量平均为 16%。

测定生物样品中的含氮量可得出蛋白质的大致含量：每克样品含氮的克数 ×6.25= 蛋白质的克数 / 克样品。

二、氨基酸的种类及结构特点药士考点

组成人体(天然)蛋白质的氨基酸共有 20 种，它们都是由基因编码的，又被称为编码氨 基酸。这些氨基酸的结构特点为除个别外，均为 L-α- 氨基酸。两个特例分别是脯氨酸和甘氨酸。脯氨酸为 α- 亚氨基酸;甘氨酸不含手性碳原子，无 D、L 型之分。

三、氨基酸的分类药士可略

20 种天然氨基酸按侧链的理化性质分为 5 类：

(1)非极性脂肪族氨基酸，包括甘氨酸、丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、脯氨酸、 甲硫氨酸共 7 种氨基酸;

(2)极性中性氨基酸，包括丝氨酸、半胱氨酸、天冬酰胺、谷氨酰胺和苏氨酸共 5 种 氨基酸;

(3)含芳香环的氨基酸，包括苯丙氨酸、酪氨酸和色氨酸;

(4)酸性氨基酸，包括天冬氨酸和谷氨酸;

(5)碱性氨基酸，包括赖氨酸、精氨酸和组氨酸。

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四、蛋白质的分子结构

(1)一级结构：多肽链中氨基酸的排列顺序，主要化学键是肽键。

(2)二级结构：某一段肽链的局部空间结构，包括 α- 螺旋、β- 折叠、β- 转角和无规则 卷曲。化学键是氢键。

(3)三级结构：整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置，形成和稳定主要靠次级键——疏水作用力、离子键、氢键和范德华力等。

(4)四级结构：蛋白质分子中各亚基的空间分布及亚基接触部位的布局和相互作用，作用力主要是疏水作用力，氢键和离子键也参与维持。

五、蛋白质结构与功能的关系

(1)血红蛋白的分子结构与镰状细胞贫血

①血红蛋白的分子结构：由 1 个珠蛋白和 4 个血红素(又称亚铁原卟啉)组成。Hb 是由 4 个单体构成的四聚体。

②镰状细胞贫血：根本原因是血红蛋白的一级结构错误，正常人血红蛋白 β 亚基的第 6 位氨基酸是谷氨酸，而在镰状细胞贫血的血红蛋白中却是缬氨酸，导致血红蛋白溶解度降低，在 细胞中聚集沉淀，相互黏着，红细胞变形成镰刀状而极易破裂，产生贫血。

(2)空间结构与运氧功能的关系：血红蛋白中的 Fe2+ 与氧结合，发挥运输氧的作用。

(3)协同效应、变构效应的概念

①协同效应：一个寡聚体亚基与其配体结合后，能影响此寡聚体中另一亚基与配体的结合 能力，如果促进则为正协同效应，反之为负协同效应。

②变构效应：一个蛋白质与它的配体结合后，导致蛋白质的构象发生变化，使它更适于功 能需要，这一类变化称为变构效应。

六、蛋白质的理化性质

(1)两性电离：蛋白质所带的正电荷和负电荷相等，净电荷为零，此溶液的pH称为该蛋白质的等电点(pI)。

(2)胶体性质：维持蛋白质溶液稳定的因素是水化膜(亲水基团，阻断蛋白质颗粒的相互聚集，防止蛋白质的沉淀析出)和同种电荷(在 pH ≠ pI 的溶液中，带同种电荷;pH > pI，带负电荷;pH < pI，带正电荷)。

(3)变性与复性：在某些物理和化学因素(如加热、强酸、强碱、有机溶剂、重金属离子及生物碱等)作用下，其特定的空间构象被破坏，从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失，称为蛋白质的变性。变性的蛋白质只要其一级结构仍完好，可在一定条件下恢复其空间结构，随之理化性质和生物学性质也重现，这称为复性。

(4)紫外吸收：含色氨酸和酪氨酸，故在 280 nm 波长处有特征性吸收峰，可作蛋白质定量测定。

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