2017临床执业助理医师考试生物化学复习笔记第三章

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　　第三章 酶

　　第一节 概 论

　　一、酶的概念

　　酶是由活细胞合成的，对其特异底物起高效催化作用的生物催化剂(biocatalyst)。已发现的有两类：主要的一类是蛋白质酶(enzyme)，生物体内已发现4000多种，数百种酶得到结晶。美国科学家Cech于1981年在研究原生动物四膜虫的RNA前体加工成熟时发现核酶“ribozyme”，为数不多，主要做用于核酸(1989年的诺贝尔化学奖)。

　　二、酶的作用特点

　　酶所催化的反应称为酶促反应。在酶促反应中被催化的物质称为底物，反应的生成物称为产物。酶所具有的催化能力称为酶活性。

　　酶作为生物催化剂，具有一般催化剂的共性，如在反应前后酶的质和量不变;只催化热力学允许的化学反应，即自由能由高向低转变的化学反应;不改变反应的平衡点。但是，酶是生物大分子，又具有与一般催化剂不同的特点。

　　1.极高的催化效率

　　酶的催化效率通常比非催化反应高108～1020倍，比一般催化剂高107～1013倍。例如，脲酶催化尿素的水解速度是H+催化作用的7×1012倍;碳酸酐酶每一酶分子每秒催化6×105 CO2与水结合成H2CO3，比非酶促反应快107倍。

　　2.高度的特异性

　　酶对催化的底物有高度的选择性，即一种酶只作用一种或一类化合物，催化一定的化学反应，并生成一定的产物，这种特性称为酶的特异性或专一性。有结构专一性和立体异构专一性两种类型。

　　结构专一性又分绝对专一性和相对专一性。前者只催化一种底物，进行一种化学反应。如脲酶仅催化尿素水解。后者可作用一类化合物或一种化学键。如酯酶可水解各种有机酸和醇形成的酯。在动物消化道中几种蛋白酶专一性不同，胰蛋白酶只水解Arg或Lys羧基形成的肽键;胰凝乳蛋白酶水解芳香氨基酸及其它疏水氨基酸羧基形成的肽键。

　　立体异构专一性指酶对底物立体构型的要求。例如乳酸脱氢酶催化L-乳酸脱氢为丙酮酸，对D-乳酸无作用;L-氨基酸氧化酶只作用L-氨基酸，对D-氨基酸无作用。

　　3.酶活性的可调节性

　　酶促反应受多种因素的调控，通过改变酶的合成和降解速度可调节酶的含量;酶在胞液和亚细胞的隔离分布构成酶的区域化调节;代谢物浓度或产物浓度的变化可以抑制或激活酶的活性;激素和神经系统的信息，可通过对关键酶的变构调节和共价修饰来影响整个酶促反应速度。所以酶是催化剂又是代谢调节元件，酶水平的调节是代谢调控的基本方式。

　　4.酶的不稳定性

　　酶主要是蛋白质，凡能使蛋白质变性的理化因素均可影响酶活性，甚至使酶完全失活。酶催化作用一般需要比较温和的条件(37℃、1atm、pH7)。

　　三、酶的分类与命名

　　(一)酶的分类

　　根据国际酶学委员会(International Enzyme Commission，IEC)的规定，按照酶促反应的性质，分为六大类：

　　1.氧化还原酶(oxidoreductases)催化底物进行氧化还原反应。如乳酸脱氢酶、琥珀酸脱氢酶、细胞色素氧化酶、过氧化氢酶、过氧化物酶等。

　　2.转移酶(transferases)催化底物之间某些基团的转移或交换。如甲基转移酶、氨基转移酶、磷酸化酶等。

　　3.水解酶(hydrolases)催化底物发生水解反应。如淀粉酶、蛋白酶、核酸酶、脂肪酶等。

　　4.裂解酶(lyases)催化底物裂解或移去基团(形成双键的反应或其逆反应)。如碳酸酐酶、醛缩酶、柠檬酸合成酶等。

　　5.异构酶(isomerases) 催化各种同分异构体之间相互转化。如磷酸丙糖异构酶、消旋酶等。

　　6.合成酶(ligases) 催化两分子底物合成一分子化合物，同时偶联有ATP的分解释能。如谷氨酰胺合成酶、氨基酸-RNA连接酶等。

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　　(二)酶的命名

　　1961年，国际酶学委员会(IEC)主要根据酶催化反应的类型,把酶分为6大类，制定了系统命名法。规定每一酶只有一个系统名称，它标明酶的所有底物与催化反应性质，底物名称之间以“：”分隔，同时还有一个由4个数字组成的系统编号。如谷丙转氨酶的系统名称是丙氨酸：α- 酮戊二酸氨基转移酶(酶表中的统一编号是EC2.6.1.2)。乳酸脱氢酶的编号是EC1.1.1.27。

　　第二节 酶的分子组成、结构和功能

　　一、酶的分子组成

　　(一)单纯酶和结合酶

　　单纯酶是仅由肽链构成的酶。如脲酶、一些消化蛋白酶、淀粉酶、脂酶、核糖核酸酶等。

　　结合酶由蛋白质部分和非蛋白质部分组成，前者称为酶蛋白(apoenzyme)，决定酶的特异性和高效率;后者称为辅助因子(cofactor)，决定反应的种类和性质。两者结合形成的复合物称为全酶(holoenzyme)，这两部分对于催化活性都是必需的。

　　酶蛋白有单条肽链和多个亚基组成的。前者称为单体酶，为数不多，均为水解酶，如胰蛋白酶、核糖核酸酶、溶菌酶等;多个相同或不同亚基以非共价键连接的酶称为寡聚酶，如磷酸化酶a，3-磷酸甘油醛脱氢酶等。

　　细胞内存在着许多由几种不同功能的酶彼此嵌合形成的多酶复合体，即多酶体系，它利于一系列反应的连续进行，如丙酮酸脱氢酶体系、脂肪酸合成酶复合体。在多酶体系中，能影响整条代谢途径方向和速度的酶称为关键酶，关键酶通常催化单向不平衡反应，或者是该多酶体系中催化活性最低的限速酶。

　　(二)酶的辅因子

　　酶的辅助因子指金属离子或小分子有机化合物(又称辅酶与辅基)。

　　1.金属离子

　　约2/3的酶含有金属离子，常见的是K+、Na+、Mg2+、Cu2+(Cu+)、Zn2+、Fe2+(Fe3+)等。金属离子的作用是多方面的：参与酶的活性中心;在酶蛋白与底物之间起桥梁作用;维持酶分子发挥催化作用所必需的构象;中和阴离子，降低反应中的静电斥力。

　　2.辅酶与辅基

　　辅酶与辅基是一些化学稳定的小分子有机物，是维生素样的物质，参与酶的催化过程，在反应中传递电子、质子或一些基团。

　　辅酶与酶蛋白的结合疏松，可以用透析或超滤方法除去;辅基则与酶蛋白结合紧密，不能用上述方法除去。一种酶蛋白只能与一种辅助因子结合成一种特异的酶，但一种辅助因子可以与不同的酶蛋白结合构成多种特异性酶，以催化各种化学反应。

　　维生素(Vitamin)是维持机体正常生命活动所必需的一类小分子有机物，基本不能在体内合成，即使有几种能自行合成，也因合成量不足而必须从食物中摄取。维生素的需要量及缺乏症是营养学的课题。

　　维生素原意是“生命中必不可少的胺”，波兰学者凡克把从米糠中提取出治疗脚气病有效的成分命名为维生素，现已发现13种，按溶解性分为水溶性和脂溶性两大类。脂溶性维生素以独立发挥作用为主，A、D、E、K具有一些特殊的生理功能。

　　以下8种水溶性的维生素都以辅酶的形式参与结合酶的组成。也有些本身就是辅酶，如硫辛酸、抗坏血酸。

　　含维生素的辅酶及其主要功能

　　维生素

　　辅酶形式

　　反应类型

　　硫胺素(B1)

　　焦磷酸硫胺素(TPP)

　　α-酮酸氧化脱羧反应

　　核黄素(B2)

　　黄素单核苷酸(FMN)

　　黄素腺嘌呤二核苷酸(FAD)

　　氧化还原反应

　　烟酸或烟酰胺(PP)

　　烟酰胺腺嘌呤二核苷酸(NAD+)

　　烟酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸(NADP+)

　　氧化还原反应

　　泛酸

　　辅酶A(CoA-SH)

　　酰基转移反应

　　吡哆醇、吡哆醛、吡哆胺(B6)

　　磷酸吡哆醛、磷酸吡哆胺

　　转氨基作用、脱羧作用

　　生物素

　　生物胞素

　　CO2的固定

　　叶酸

　　四氢叶酸

　　一碳单位转移

　　钴胺素(B12)

　　5'- 脱氧腺苷钴胺素

　　甲钴胺素

　　1，2 --氢原子转移

　　甲基转移

　　二、酶的活性部位

　　酶的活性部位(active site)是它结合底物和将底物转化为产物的区域，又称活性中心。它是由在线性多肽链中可能相隔很远的氨基酸残基形成的三维小区(为裂缝或为凹陷)。酶活性部位的基团属必需基团，有二种：一是结合基团，其作用是与底物结合，生成酶-底物复合物;二是催化基团，其作用是影响底物分子中某些化学键的稳定性，催化底物发生化学反应并促进底物转变成产物，也有的必需基团同时有这两种功能。还有一些化学基团位于酶的活性中心以外的部位，为维持酶活性中心的构象所必需，称为酶活性中心以外的必需基团。

　　构成酶活性中心的常见基团有组氨酸的咪唑基、丝氨酸的羟基、半胱氨酸的巯基等。如丝氨酸蛋白酶家族的胰蛋白酶、胰凝乳蛋白酶和弹性蛋白酶，都催化蛋白质的肽键使之水解，但底物的专一性由它们的底物-结合部位中氨基酸基团的性质所决定，与其作用的底物互补。像胰蛋白酶，在它的底物-结合部位有带负电荷的Asp残基，可与底物侧链上带正电荷的Lys和Arg相互作用，切断其羧基侧;胰凝乳蛋白酶在它的底物-结合部位有带小侧链的氨基酸残基，如Gly和Ser，使底物庞大的芳香的和疏水氨基酸残基得以进入，切断其羧基側;弹性蛋白酶有相对大的Val和Thr不带电荷的氨基酸側链，凸出在它的底物-结合部位，阻止了除Ala和Gly小側链以外的所有其他氨基酸。

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　　三、酶原激活

　　没有活性的酶的前体称为“酶原”，酶原转变成酶的过程称为酶原激活。其实质是酶活性部位形成或暴露的过程。一些与消化作用有关的酶，如胃蛋白酶、胰蛋白酶在最初合成和分泌时，没有催化活性。胃蛋白酶原在H+作用下，自N端切下几个多肽碎片，形成酶催化所需的空间结构，转化为胃蛋白酶。胰蛋白酶原随胰液进入小肠时被肠激酶激活，自N端切除一个6肽，促使酶的构象变化，形成活性中心，转变成有活性的胰蛋白酶。

　　酶原的生物合成和酶原激活一般不在同一组织、细胞或细胞器中进行。酶原的激活具有重要的生理意义，不仅保护细胞本身不受酶的水解破坏，而且保证酶在特定的部位与环境中发挥催化作用。

　　四、同工酶、变构酶、抗体酶

　　(一)同工酶(isozymes)

　　具有不同的分子形式但却催化相同的化学反应的一组酶称为同工酶。1959年发现的第一个同工酶是乳酸脱氢酶(LDH)，它在NADH存在下，催化丙酮酸的可逆转化生成乳酸。它是一个寡聚酶，由两种不同类型的亚基组成5种分子形式：H4、H3M、H2M2、HM3、M4，它们的分子结构、理化性质和电泳行为不同，但催化同一反应，因为它们的活性部位在结构上相同或非常相似。M亚基主要存在骨骼肌和肝脏，而H亚基主要在心肌。心肌梗死的情况可通过血液LDH同工酶的类型的检测确定。

　　(二)变构酶(allosteric enzyme)

　　变构酶又称别构酶，是一类调节代谢反应的酶。一般是寡聚酶，酶分子有与底物结合的活性部位和与变构剂非共价结合的调节部位，具有变构效应。引起变构效应的物质称为变构效应剂。降低酶活性的称变构抑制剂或负效应物;反之，称为变构激活剂或正效应物。变构酶与血红蛋白一样，存在着协同效应。

　　变构酶催化的反应速度与底物浓度的关系常呈S形曲线，这和非调节酶的动力学曲线——双曲线不同。变构酶多为限速酶。在多酶体系，限速酶一般位于代谢途径的起点或分支点上，对控制反应总速度起关键作用。如异柠檬酸脱氢酶就是一个变构酶，是三羧酸循环的关键酶，NAD+、ADP和柠檬酸是该酶的变构激活剂，而NADH和ATP是变构抑制剂。

　　(三)抗体酶(abzyme)

　　既是抗体又具有催化功能的蛋白质称为“抗体酶或催化性抗体”，其本质是免疫球蛋白，但是在易变区赋予了酶的属性。1986年科学家根据过渡态理论和免疫学原理，运用单克隆抗体技术成功地制备了具有酶活性的抗体。这加深了人们对酶作用原理的理解，而且在临床医学及制药业等方面有很好的应用。

　　第三节 酶的作用机制

　　一、酶的催化本质

　　现代化学反应速度理论是过渡态理论。在一个化学反应体系中，反应物从“初态” 到“过渡态”，转变成产物即到达“终态”。“过渡态”是底物分子被激活的不稳定态，不同于反应中间物，它具有最高能量，又处在一个短暂的分子瞬间，某些化学键正在断裂和形成并达到能生成产物或再返回生成反应物的程度。

　　酶催化的反应速度快是降低反应的能垒，即降低底物分子所必须具有的活化能。催化和非催化反应，其反应物和产物间总的标准自由能差是一样的。

　　二、中间产物学说和诱导契合学说

　　酶的作用机制包含酶如何同底物结合以及怎样加快反应速度两个内容。

　　20世纪初和40年代，科学家就提出了酶-底物复合物的形成和过渡态概念，即E+S→ ES → E+P。酶和底物形成中间产物的学说已为实验所证实，且分离到若干种ES结晶。

　　已有两种模型解释酶如何结合它的底物。1894年Fischer提出锁和钥匙模型，底物的形状和酶的活性部位彼此相适合，这是一种刚性的和固定的组合。1958年Koshland提出诱导契合模型，底物的结合在酶的活性部位诱导出构象变化;酶也可使底物变形，迫使其构象近似于它的过渡态。这种作用是相互诱导、相互变形、相互适应的柔性过程。

　　酶的诱导契合

　　三、影响酶催化效率的因素

　　酶促反应高效率的原因常常是多种催化机制的综合应用，除酶-底物结合的诱导契合假说外，还有：

　　(一)邻近效应与定向排列

　　在两个以上底物参与的反应中，由于酶的作用，底物被聚集到酶分子表面，彼此相互靠近并形成正确的定向关系，大大提高了底物的局部浓度，底物被催化的部位定向地对准酶的活性中心，实际上是将分子间的反应变成类似于分子内的反应，从而大大提高催化效率。

　　(二) 多元催化

　　酶分子中含有多种不同功能基团，如氨基、羧基、巯基、酚羟基、咪唑基等。既可作质子供体，又可作质子受体，使同一酶分子常可起广义酸催化和碱催化;即可起亲核催化，又可起亲电子催化。这些因素并不是在所有的酶中同时都一样的起作用，对不同的酶起主要作用的因素不完全相同。

　　第四节 酶促反应动力学

　　酶促反应动力学是研究酶促反应的速率和影响此速率的各种因素的科学。

　　一、酶反应速度的测量

　　反应的速率也称速度(velocity)，是以单位时间内反应物或生成物浓度的改变来表示。测定酶反应速度时，一般要求非常高的底物浓度以使实验测定的起始反应速率与酶浓度成正比。以产物的生成量对时间作图，绘制反应过程曲线，不同时间的反应速度就是时间为不同值时曲线的斜率。通常采用反应的初速度Vo，即以零时点为起点作一与曲线的线性部分相切的直线，这一直线的斜率即等于Vo，这可以避免底物浓度因被消耗而相对降低以及反应物堆积等因素对反应速度的抑制作用。(产物出现的速率或底物消失速率可根据特殊波长下吸收光的变化用分光光度计测定。)

　　二、酶浓度对反应速度的影响

　　当研究某一因素对酶促反应速度的影响时，体系中的其他因素保持不变，而只变动所要研究的因素。

　　当底物浓度远大于酶浓度时，酶促反应速度与酶浓度的变化成正比。

　　三、底物浓度对酶反应速度的影响

　　(一)米-曼氏方程式

　　1913年，Michaelis和Menten根据中间产物学说进行数学推导，得出V与[S]的数学方程式，即米-曼氏方程式。1925年Briggs和Haldane提出稳态理论，对米氏方程做了一项重要的修正。

　　底物浓度对酶促反应速度的影响呈双曲线。当底物浓度较低时，V与[S]呈正比关系(一级反应);随着[S]的增高，V的增加逐步减慢(混合级反应);增到一定程度，V不再增加而是趋于稳定(零级反应)。

　　当[S]<< Km 时，v = Vmax [S] /Km，反应速度与底物浓度成正比;当[S]>> Km 时 ，v≌Vmax，反应速度达到最大速度，再增加[S]也不影响V。

　　(二)Km的意义

　　1.当V/v =2时, Km =[S] , Km是反应速率v等于最大速率V一半时的底物浓度，单位为摩尔/升(mol/L)。

　　2.Km =K2+K3/K1，当K2>> K3时，Km值可用来表示酶对底物的亲和力。Km值越小，酶与底物的亲和力越大;反之，则越小。

　　3.Km是酶的特征性常数，它只与酶的结构和酶所催化的底物有关，与酶浓度无关。

　　Km和Vmax可用图解法根据实验数据测出。通过测定在不同底物浓度下的Vo，再用1/Vo对1/[S]的双倒数作图，又称Lineweaver-BurK作图法，即取米氏方程式倒数形式。

　　四、pH对反应速度的影响

　　每一种酶只能在一定限度的pH范围内才表现活力，酶表现最大活力时的pH称为酶的最适pH。最适pH的微小偏离可使酶活性部位的基团离子化发生变化而降低酶的活性，较大偏离时，维护酶三维结构的许多非共价键受到干扰，导致酶蛋白的变性。

　　酶的最适pH不是固定的常数，受酶的纯度、底物的种类和浓度、缓冲液的种类和浓度等的影响。一般酶的最适pH在4~8之间，植物和微生物体内的酶最适pH多在4.5~6.5,而动物体内的最适pH多在6.5~8，多在6.8左右。但也有例外，如胃蛋白酶最适pH为1.9，胰蛋白酶的最适pH为8.1, 肝精氨酸酶的最适pH为9.0。Vo对pH的关系图形是钟形曲线。

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　　五、温度对反应速度的影响

　　温度对Vo关系的图形是一条曲线，它可清楚地表示出最适温度。多数哺乳动物的酶最适温度在37℃左右，植物体内酶的最适温度在50~60℃。也有些微生物的酶适应在高温或低温下工作。温度从两方面影响酶促反应速率，是升高温度提高反应速率和酶遇热易变性失活两个相反效应间的平衡。

　　六、激活剂对反应速度的影响

　　凡能使酶由无活性变为有活性或使酶活性增加的物质称为酶的激活剂(activator)。必需激活剂常是金属离子，如Mg2+、K+、Mn2+等, Mg2+是多种激酶和合成酶的必需激活剂;非必需激活剂是有机化合物和Cl-等，如胆汁酸盐是胰脂肪酶，Cl-是唾液淀粉酶的非必需激活剂。

　　七、抑制剂对反应速度的影响

　　使酶活性下降而不导致酶变性的物质称为酶的抑制剂。抑制剂作用有可逆和不可逆抑制两类。以可逆抑制最为重要。

　　(一) 不可逆抑制作用

　　这类抑制剂通常以共价键与酶活性中心上的必需基团相结合，使酶失活，一般不能用透析、超滤等物理方法去除。这类抑制作用可用某些药物解毒，使酶恢复活性。如农药敌百虫、敌敌畏、1059等有机磷化合物能特异地与胆碱酯酶活性中心的丝氨酸羟基结合，使酶失活，导致乙酰胆碱不能水解而积存。迷走神经兴奋呈现中毒状态。解磷定(PAM)可解除有机磷化合物对羟基酶的抑制作用，显然这类解毒药物和有机磷农药结合的强度大于和酶结合。重金属盐引起的巯基酶中毒，可用络合剂或加入其他过量的巯基化合物，如二巯基丙醇(BAL)来解毒。

　　(二) 可逆抑制作用

　　这类抑制剂通常以非共价键与酶可逆性结合，使酶活性降低或失活，采用透析、超滤的方法可去除抑制剂，恢复酶活性。可逆抑制有竞争、非竞争、反竞争3种类型，以竞争性抑制研究的最多。三种作用的共同点是因Km和Vmax值的变化导致酶促反应初速度下降。竞争性抑制剂的结构与底物类似，且在酶的同一部位(活性中心)和酶结合，仅在加大底物浓度时才逐渐抵消，显然Km值要增加，Vmax不变。非竞争性抑制剂不直接影响酶与底物的结合，酶同时和二者结合生成的中间产物是三元复合物，也无正常产物生成，所以Km不变，而Vmax减小。反竞争抑制剂促进酶与底物的结合，形成的三元复合物也不能形成正常产物，所以Km变小，Vmax也变小。

　　药物是酶的抑制剂。竞争性抑制原理应用范例是磺胺药的研制。磺胺药和细菌合成叶酸所需的对氨基苯甲酸仅一个碳原子之别(变成了S)，使细菌的叶酸不能正常合成，导致细菌的核苷酸合成受阻而死亡。而人以摄入叶酸为主，故磺胺药对人的核酸合成无影响。

　　第五节 酶的制备和应用

　　一、酶的制备

　　酶可以从动物、植物、微生物等各种原料中提取或用微生物发酵法生产酶制剂。酶在生物体内与大量其他物质共同存在，含量很少，又是有催化活性蛋白质，除了采用分离纯化蛋白质的一般方法，如盐析、有机溶剂沉淀、吸附、凝胶过滤、超离心法外，还要注意防止强酸、强碱、高温和剧烈搅拌等，以避免酶活力的损失。

　　胞内酶和胞外酶的提取在处理方法上有所不同。胞内酶需要先用捣碎、砂磨、冻融、或自溶等方法将细胞破坏，然后再用适当的分离纯化技术提出。

　　酶的活力(activity)就是酶加快其所催化的化学反应速度的能力。一般用催化反应的起始速率(Vo)表示，Vo的单位是微摩尔/分，也可用国际单位(U)和“开特”(Kat)表示。1分钟内催化1微摩尔的作用物转变成产物的酶量为1U;1秒钟内催化1摩尔的作用物转变成产物的酶量为1Kat。1微摩尔/分=1U=16.67nKat(1Kat=6×107U)。

　　比较酶制剂的纯度可用比活力(specific activity)，即每毫克蛋白质中所含的U数。

　　二、酶的应用

　　早在19世纪末，就有酶制剂的商品生产，目前已有1千多种，在工业、农业、医药以及科学研究中日益发挥它的巨大作用。

　　例如淀粉酶用于纺织品的退浆，可节约大量的碱并提高棉布的质量。处理饲料以增加其营养价值。脂肪酶用于食品增香、羊毛洗涤。蛋白酶用于皮革业的脱毛、蚕丝脱胶、肉类嫩化、酒类澄清、洗涤剂去污等。葡萄糖异构酶用来制造果糖浆，葡糖氧化酶用来除去罐头中残余的氧。

　　酶可作为试剂用于临床检验，如酶联免疫测定;作为药物用于临床治疗，如胃蛋白酶、胰蛋白酶助消化，链激酶、尿激酶治疗血栓的形成;基因工程中应用各种限制性核酸内切酶进行科研和生产。

　　酶的开发和利用是现代生物技术的重要内容。1971年命名了酶工程(enzyme engineering)，这是把酶学原理与化学工程技术及基因重组技术相结合而形成的新型应用技术。酶工程可分为化学酶工程和生物酶工程。前者指天然酶、化学修饰酶、固定化酶及人工模拟酶的研究和生产;后者指克隆酶、突变酶和合成新酶等内容的研究和应用。

　　例题：

　　1、酶的活性中心是指：(　D 　)

　　A.酶分子上含有必需基团的肽段 B.酶分子与底物结合的部位

　　C.酶分子与辅酶结合的部位 D.酶分子发挥催化作用的关键性结构区

　　E.酶分子有丝氨酸残基、二硫键存在的区域

　　2、酶催化作用对能量的影响在于：(　B 　)

　　A.增加产物能量水平 B.降低活化能 C.降低反应物能量水平

　　D.降低反应的自由能 E.增加活化能

　　3、竞争性抑制剂作用特点是：(　B 　)

　　A.与酶的底物竞争激活剂 B.与酶的底物竞争酶的活性中心

　　C. 与酶的底物竞争酶的辅基 D.与酶的底物竞争酶的必需基团;

　　E. 与酶的底物竞争酶的变构剂

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