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2015临床助理医师考试生物化学第三单元

更新时间:2015-02-26 15:50:26 来源:|0 浏览0收藏0

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摘要 2015临床助理医师考试生物化学辅导资料,环球网校医学网搜集整理执业医师相关辅导资料供考生们参考,希望对大家备考有所帮助。

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B族维生素

硫胺素焦磷酸(TPP)

维生素B1(硫胺素)

黄素腺嘌吟单核苷酸(FMN)

维生素B2(核黄素)

黄素腺嘌吟二核苷酸(FAD)

维生素B2(核黄素)

磷酸吡哆醛(PLP)

维生素B6

辅酶A(CoA)

泛酸

四氢叶酸(FH4)

叶酸

烟酰胺腺嘌呤二核苷酸(NADH)

烟酰胺(维生素PP)

  脂溶性的维生素K,在体内还原后,作为凝血因子II、Ⅶ、Ⅸ、X等蛋白质中谷氨酸-γ-羧化酶的重要辅助因子。

  【执业】4.下列含有核黄素的辅酶是

  A.FMN

  B.HS-CoA

  C.NAD+

  D.NADP+

  答案:A

  【执业】9.下列为含有B族维生素的辅酶,例外的是

  A.磷酸吡哆醛(2004)

  B.辅酶A

  C.细胞色素b

  D.四氢叶酸

  E.硫胺素焦磷酸

  答案:C

  【执业】13.下列辅酶含有维生素PP的是(2001)

  A.FAD

  B.NADP+

  C.CoQ

  D.FMN

  E.FH4

  答案:B

  【执业】15.一碳单位代谢的辅酶是(2001)

  A.叶酸

  B.二氢叶酸

  C.四氢叶酸

  D.NADPH

  E.NADH

  答案:C

  (16~19题共用备选答案) (2001)

  A.维生素B1

  B.维生素B2

  C.维生素B12?

  D.泛酸

  E.维生素PP

  【执业】16.FAD中所含的维生素是

  答案:B

  【执业】17.NAD+中所含的维生素是

  答案:E

  【执业】18.TPP中所含的维生素是

  答案:A

  【执业】19.辅酶A中所含的维生素是

  答案:D

  【助理】1 下列有关维生素D的叙述,错误的是(2002)

  A.维生素D的活性形式是1,24-(OH)2-D3

  B.维生素D为类固醇衍生物

  C.活性维生素D可促进小肠对钙磷的吸收

  D.缺乏维生素D的成人易发生骨软化症

  E.维生素D的羟化作用主要在肝肾中进行

  答案:A

  【助理】2 下列不属于含有B族维生素的辅酶的是(2006)

  A.磷酸吡哆醛

  B.细胞色素C

  C.辅酶A

  D.四氢叶酸

  E.硫胺素焦磷酸

  答案:B

  二、辅酶作用

  辅酶及辅助因子,在酶促反应中起着传递电子、原子或某些化学基团的作用。各种辅酶的结构中都具有某种能进行可逆变化的基团,起到转移各种化学基团的作用。在氧化还原酶中依赖辅酶分子中的烟酰胺或核黄素发挥其转氢作用。在转氨基酶分子中,吡哆醛起到转移氨基的作用。

  【执业】7.辅酶在酶促反应中的作用是(2003)

  A.起运载体的作用

  B.维持酶的空间构象

  C.参加活性中心的组成

  D.促进中间复合物形成

  E.提供必需基团

  答案:A

  【执业】20.辅酶在酶促反应中的作用是

  A.起运载体的作用

  B.维持酶的空间构象

  C.参加活性中心的组成

  D.促进中间复合物形成

  E.提供必需基团

  答案:A

  解析:辅酶及辅助因子在酶促反应中起着传递电子、原子或某些化学基团的作用。各种辅酶的结构中都具有某种能进行可逆变化的基团,起到转移各种化学基团的作用。在氧化还原酶中依赖辅酶分子中的烟酰胺或核黄素发挥其转氢作用。在转氨基酶分子,吡哆醛起到转移氨基的作用。

  三、金属离子作用

  金属离子与酶蛋白的结合可以是非常紧密的,是酶的重要组成成分,能与酶及底物形成各种形式的三元络合物,不仅保证了酶与底物的正确定向结合,而且金属离子还可作为催化基团,参与各种方式的催化作用。

  第三节 酶反应动力学

  酶反应动力学主要研究酶催化反应的过程与速率,以及各种影响酶催化速率的因素。

  一、Km和Vmax的概念

  在酶促反应中,底物浓度与反应速度为矩形双曲线的关系。底物浓度很低时,反应速度随底物浓度增加而上升,成直线比例,而当底物浓度继续增加时,反应速度上升的趋势逐渐缓和,―旦底物浓度达到相当高时,反应速度不再上升,达到极限最大值,称最大反应速度(Vmax)。根据中间产物学说,推导出了一个方程式,从数学上显示底物浓度和反应速度的关系,其中的Km值为一常数,表示酶蛋白分子与底物的亲和力。Km值是酶的特征性常数之一,在一定程度上代表酶的催化效率。Km值在数值上等于酶促反应速度达到最大反应速度1/2时的底物浓度。一种酶能催化几种底物时就有不同的Km值,其中Km值最小的底物一般认为是该酶的天然底物或最适底物。

  【执业】3.Km值是指反应速度为0.5Vmax时的(2001)

  A.酶浓度

  B.底物浓度

  C.抑制剂浓度

  D.激活剂浓度

  E.产物浓度

  答案:B

  【执业】11.Km值是指反应速度为1/2 Vmax时的

  A.酶浓度

  B.底物浓度

  C.抑制剂浓度

  D.激活剂浓度

  E.产物浓度

  答案:B

  【助理】2.酶活性测定的反应体系的叙述正确的是(2000)

  A.底物浓度与酶促反应速度呈直线函数关系

  B.温育时间必须在120分钟以上

  C.反应体系中不应该用缓冲溶液

  D.在0~40℃范围内,反应速度随温度升高而加快

  E.pH值为中性

  答案:D

  【助理】7有关酶Km值的叙述正确的是(2004)

  A.Km值是酶底物复合物的解离常数

  B.Km值与酶的结构无关

  C.Km值与底物的性质无关

  D.Km值并不反映酶与底物的亲和力

  E.Km值在数值上是达到最大反应速度一半时所需要的底物浓度

  答案:E

  【助理】8有关酶活性测定的反应体系的叙述正确的是(2000,2005)

  A.底物浓度达到Km即可

  B.反应时间须在120分钟以上

  C.反应体系中不应该用缓冲溶液

  D.反应温度一般为37℃

  E.反应体系必须加激活剂

  答案:D(2000,2005)

  【解析】本章中酶促反应特点,酶促反应动力学是常考内容。第1、4题都是考查酶的专一性(特异性);第3题考查酶的抑制剂。(激活性也要注意)

  二、最适pH和最适温度

  酶反应溶液的PH可影响酶分子特别是活性中心的必需基团的解离程度、底物和辅酶的解离程度以及酶与底物的结合,以致影响酶的反应速度。在其他条件恒定的情况下,能使酶促反应速度达最大值时的pH,称为酶的最适pH。大部分体内酶的最适pH在7.4左右。例外的是胃蛋白酶的最适PH是1.5― 2.5,这就是胃酸缺乏会出现消化不良症状的原因之一。

  【助理】6酶的最适pH是(2004)

  A.酶的特征性常数

  B.酶促反应速度最大时的pH

  C.酶最稳定时的pH

  D.与底物种类无关的参数

  E.酶的等电点

  答案:B

  化学反应的速度随温度增加而加快,但酶是蛋白质,可随温度的升高而变性。可见温度对酶促反应速度有双重影响。当温度既不过高以引起酶的变性,也不过低以抑制反应速度时,酶促反应的速度最快,此时的温度即为酶的最适温度。体内酶的最适温度一般在37℃左右。

  第四节 酶的抑制作用

  酶活性可被加入反应体系中某一物质所减弱,该物质为该酶的抑制剂。抑制作用可分为两大类:可逆性与不可逆性。

  一、不可逆抑制作用

  不可逆抑制作用抑制剂一般均为非生物来源,它们与酶共价结合破坏了酶与底物结合或酶的催化功能。由于抑制剂与酶共价结合,不能用简单的透析、稀释等物理方法除去抑制作用。

  二、可逆抑制作用

  可逆性抑制剂是通过非共价键与酶结合,因此既能结合又易解离,迅速地达到平衡。酶促反应速度因抑制剂与酶或酶-底物复合物相结合而减慢。可逆性抑制作用又分为竞争性和非竞争性抑制等类型。

  (一)竞争性抑制作用 竞争性抑制剂的结构与底物相似,能与底物竞争酶的结合位点,所以称竞争性抑制作用。抑制剂与底物竞争酶的结合位点的能力取决于两者的浓度。如抑制剂浓度恒定,底物浓度低时,抑制作用最为明显。随着底物浓度的增加,酶-底物复合物浓度增加,抑制作用减弱。当底物浓度远远大于抑制剂浓度时,几乎所有的酶均被底物夺取,此时,酶促反应的Vmax不变,但Km值变大。

  很多药物都属酶的竞争性抑制剂。磺胺药物与对氨基苯甲酸具有类似结构,而对氨基苯甲酸是二氢叶酸合成酶的底物之一,因此磺胺药通过竞争性地抑制二氢叶酸合成酶,使细菌缺乏二氢叶酸乃至四氢叶酸而不能合成核酸而增殖受抑制。

  【执业】8.关于酶竞争性抑制剂的叙述错误的是(2004)

  A.抑制剂与底物结构相似

  B.抑制剂与底物竞争酶的底物结合部位

  C.增加底物浓度也不能达到最大反应速度

  D.当抑制剂存在时Km值变大

  E.抑制剂与酶非共价结合

  答案:C

  (二)非竞争性抑制作用 抑制剂既能与酶结合,也能与酶-底物复合物结合,从而使酶丧失活性,称为非竞争性抑制剂。此种抑制剂既影响对底物的结合,又阻碍其催化功能,表现为Vmax值减小,而Km值不变。

  【助理】3.有机磷酸酯农药抑制的酶是(2000,2005)

  A.琥珀酸脱氢酶

  B.己糖激酶

  C.胆碱酯酶

  D.柠檬酸合成酶

  E.异柠檬酸脱氢酶

  答案:C

  第五节 酶的调节

  酶的调节主要可分为酶活性调节及酶含量调节两方面,前者涉及一些酶结构的变化,后者则与酶的合成与降解有关。

  一、别构效应和协同效应

  代谢物等作用于酶的特定部位,也即别构部位,引起酶构象的变化,使酶活性增加或降低,这就是酶的别构调节。被调节的酶称为别构酶。别构抑制是最常见的别构效应。通过多酶体系的终未产物作为抑制剂结合到关键酶的别构部位而快速调节酶的活性中心功能,达到快速抑制该酶而调整整个代谢通路的作用。

  有些别构酶即以底物或前体等作为别构激活剂,结合到酶的别构部位,通过酶的变构而促进该酶的活化,避免过多底物的堆积而快速达到代谢平衡。

  已知的别构酶都含有一个以上的亚基,第一个亚基与底物或效应剂结合后,第二个亚基与底物的结合能力可以受影响,此种情况称为协同效应。

  二、酶的共价修饰

  有些酶,尤其是一些限速酶,在细胞内其他酶的作用下,其结构中某些特殊基团进行可逆的共价修饰,从而快速改变该酶活性,调节某一多酶体系的代谢通路,称为共价修饰调节。最常见的共价修饰是磷酸化修饰。通过蛋白激酶的催化,被修饰酶分子中丝氨酸或酪氨酸侧链上的羟基进行磷酸化,也可通过各种磷酸酶使此类磷酸基团去除,从而形成可逆的共价修饰。磷酸化修饰是体内重要的快速调节酶活性的方式之―。

  三、酶原激活

  在细胞内合成及初分泌时,没有活性的酶称为酶原。酶原在一定的条件下,可转变成有活性的酶,此过程称为酶原激活。酶原分子的内部肽键一处或多处断裂,使分子构象发生一定程度的改变,形成活性中心,这就是酶原激活的机制。酶原激活的生理意义在于避免细胞产生的蛋白酶对细胞进行自身消化,并使酶在特定的部位和环境中发挥作用,保证体内代谢的正常进行。表2―3―2为体内常见酶原的激活。

  表2―3―2 酶原的激活

酶原的名称

激活条件

活性的酶

无活性的肽及氨基酸残基

胃蛋白酶原

H+或胃蛋白酶

胃蛋白酶

+六个多肽碎片

胰蛋白酶原

肠激酶或胰蛋白酶

胰蛋白酶

+六肽

胰凝乳蛋白酶原

胰蛋白酶+

a-胰凝乳蛋白酶

+两个二肽

羧基肽酶原A

胰凝乳蛋白酶

胰蛋白酶

羟基肽酶A

+几种碎片

弹性蛋白酶原

胰蛋白酶

弹性蛋白酶

+几种碎片

  同一种属中,酶分子结构组成不同,但能催化同一种化学反应的一组酶,称为同工酶。同工酶的理化性质和生物学功能均可有所差异。乳酸脱氢酶 (LDH)由H和M两种亚基组成的四聚体,这两种亚基以不同的比例组成5种同工酶,即 LDH1(H4)、,DH2(H3M)、,DH3(H2M2)、,DH4(HM3)、,DH5(M4)。心肌中富有LDH1。当心肌损害时,血清中 LDHl的浓度就会上升,这是心肌损害的重要辅助诊断指标之一。

  【执业】14.乳酸脱氢酶同工酶有(2001)

  A.2种

  B.3种

  C.4种

  D.5种

  E.6种

  答案:D

  【解析】本章为历年出题较多的章节,其中酶的特性、酶促动力、酶的抑制剂等为常考内容。维生素主要掌握几种常见酸中所含维生素的种类。酶蛋白决定酶特异性,辅助因子决定反应的种类与性质。

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